Главная Учебники - Разные Лекции (разные) - часть 17
Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Петрозаводский государственный университет БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Методические указания к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация»
Петрозаводск Издательство ПетрГУ 2008 Рассмотрены и утверждены к печати на заседании редакционной комиссии по отрасли науки и техники «биология» 15 мая 2008 г. Печатаются по решению редакционно-издательского совета Петрозаводского государственного университета Составители В. В. Осташкова
, канд. биол. наук. Н.Н. Немова
, доктор биол. наук, Н.С. Зыкина,
канд. биол. наук. Предисловие Указания содержат методические материалы к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация» по темам: · «Строение, классификация и биологическая роль аминокислот», · «Номенклатура отдельных ферментов», · «Строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот», · «Гормоны». Контрольные работы, как одна из форм контроля самостоятельной работы и оценки знаний студентов, проводятся в шестом и седьмом семестрах на 3 и 4 курсах специальности «Фармация» заочной формы обучения. Выполнение контрольных работ способствует более глубокому усвоению теоретического материала. Также представлен теоретический материал по теме «Витамины», необходимый студентам для самостоятельной подготовки к устному опросу. ТЕМА 1. Строение, классификация
и биологическая роль аминокислот
Задание:
1. Выучить предложенный теоретический материал. 2. Ознакомиться с вариантами контрольной работы по теме. 3. Выполнение контрольной работы по этой теме проводится на первом лабораторном занятии в 6 семестре (летняя сессия). 1.1. Аминокислотный состав белков
Историческая справка.
Первая аминокислота – глицин была выделена в 1820 г. методом кислотного гидролиза желатины, полностью расшифрован аминокислотный состав белков в 1938 г., когда была идентифицирована последняя аминокислота – треонин (Имеются данные, что первым был выделен аспарагин из аспарагуса в 1806 г.).
Функции аминокислот.
В настоящее время известно более 300 аминокислот, они могут выполнять разные функции: а) глюкозы – такие аминокислоты называются глюкогенными
(большинство из протеиногенных), б) липидов – кетогенными
(вал, лей, иле, фен, тир), Номенклатура аминокислот.
Аминокислоты – производные карбоно-вых кислот, в молекуле которых атом водорода у С, стоящего в a-положении, замещен аминогруппой. Общая формула L-изомеров аминокислот:
Отличаются аминокислоты между собой функциональными группами в боковой цепи (R). Каждая аминокислота имеет тривиальное, рациональное и сокращенное трех- или однобуквенное обозначение
, например, глицин, аминоуксусная, гли.
Тривиальное
название чаще всего связано с источником выделения или свойствами аминокислоты: · тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros – сыр), · глицин от греч. glykos – сладкий. Рациональное название
складывается исходя из того, что каждая аминокислота является производной соответствующей карбоновой кислоты. Сокращенное обозначение
используют для написания аминокислотного состава и последовательности аминокислот в цепи. В биохимии чаще всего применяют тривиальное и сокращенное обозначение. Классификация аминокислот.
Существует несколько классификаций: 1) по химической природе боковой цепи (R), 2) рациональная классификация (по степени полярности радикала, по Ленинджеру), 3) по способности синтезироваться в организме. По химической природе боковой цепи (
R
)
все аминокислоты делятся на: 1. Ациклические (алифатические): (содержат 1 NH2
– и 2 СООН–группы); (содержат 2 NH2
– и 1 СООН–группы); (содержат 2 NH2
– и 2 СООН–группы). 2. Циклические: А) гомоциклические
(фен, тир); Б) гетероциклические
: По Ленинджеру
(по способности радикала взаимодействовать с водой) все аминокислоты делят на 4 группы: По способности синтезироваться в организме
аминокислоты могут быть: · заменимыми
, которые могут синтезироваться в организме; · незаменимыми
, которые не могут синтезироваться в орга-низме и должны поступать с пищей. Понятие «незаменимые» относительно для каждого вида – у человека и свиней их 10 (вал, лей, иле, тре, мет, фен, три, арг, гис, лиз), у животных с четырехкамерным желудком – 2 серосодержащие (цис, мет), у птиц – 1 (гли). Физико-химические свойства:
· существуют в виде L- и D-стереоизомеров, но в состав белков высших животных входят в основном аминокислоты L-ряда; количество стереоизомеров зависит от количества асимметрических атомов углерода и рассчитывается по формуле 2n
, где n – кол-во асимметрических атомов С; · способны вращать плоскость поляризованного света вправо или влево; величина удельного вращения у разных аминокислот варьирует от 10 до 30о
. 4.
Амфотерные свойства
(аминокислоты, кроме гли, при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых меньше 7.
· кислотные свойства, обусловленные наличием карбок-сильной группы, · основные свойства, обусловленные наличием амино-группы, · свойства, обусловленные взаимодействием аминогруппы и карбоксильной между собой, · свойства, обусловленные наличием функциональных групп в боковой цепи. 1.2. Строение и биологическая роль протеиногенных аминокислот
I
.
Ациклические
1. Моноаминомонокарбоновые
Глицин
(гли, аминоуксусная к-та):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная (гли ®сер®ПВК…). 3. Донор одноуглеродных фрагментов, необходимых для синтеза: · пиррола, · пуринсодержащих молекул (нуклеотидов, НК), · гемсодержащих соединений (гемоглобина, хлорофилла), · холина (и соответственно ацетилхолина – медиатора парасим-патической системы), · синтеза креатина (креатинфосфат участвует в мышечном сокращении). 4. Необходим для синтеза трипептида – глютатиона. Аланин
(ала, a-аминопропионовая к-та):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная (ала ® сер ®ПВК…). Серин
(сер, a-амино-b-гидроксипропионовая к-та):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная (сер ®ПВК…). 3. Входит в состав активных центров ферментов (30%). 4. Необходим для синтеза фосфопротеинов (казеин молока). 5. Необходим для синтеза заменимой аминокислоты цис. Цистеин
(цис, a-амино-b-тиопропионовая к-та):
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная (цис®сер®ПВК…). 3. Входит в состав активных центров ферментов. 4. Необходим для формирования 2-, 3-, и 4-тичной структуры белков, т. к. способен образовывать дисульфидные связи. 5. Содержит самую реакционно активную при физиологических условиях функциональную группу, которая легко вступает во многие реакции: · окислительно-восстановительные (образуется цистин, глютатион), · способен связывать тяжелые металлы – входит в состав металлотионеинов (содержит до 30% цистеина), одна молекула такого белка может связать 7 атомов Ме. 6. Является донором сульфид- и сульфат- группы и необходим для синтеза серосодержащих соединений: · таурина (для синтеза желчных кислот), · при декарбоксилировании образуется меркаптоэтиламин (необходим для синтеза КоА-SH). 7. Много в хрусталике глаза, применяется в медицинской практике для профилактики катаракты (в качестве препарата «Витеин» – 3¢-фосфоаденозин-5¢-фосфосульфат, в состав которого входят цистеин, глутамин и глюконат). Треонин
( тре, a-амино-b-гидроксимасляная к-та):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная (гли ®сер ®ПВК…). 3. Необходим для синтеза фосфопротеинов. Метионин
(мет, a-амино-g-метилтиомасляная кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная (особенно много в казеине молока). · холина, · фосфолипидов (липитропный эффект) – в мед. практике назначается при токсических поражениях и жировой инфильтрации печени. Валин
(вал, a-амино-изовалерьяновая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная. 3. Кетогенная. Лейцин
(лей, a-амино-изокапроновая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная. 3. Кетогенная. Изолейцин
(иле, a-амино-изокапроновая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная. 3. Кетогенная. 2. Моноаминодикарбоновые
Аспартат
(асп, аминосукцинат):
аспарагиновая аспарагин
кислота (асп) (асн)
Биологическая роль:
1. Протеиногенная, в состав белков входят и аспартат и его амид (асн). 2. Глюкогенная (асп®ЩУК…). 3. Входит в активный центр ферментов. 4. Является донором аминогруппы. 5. Необходим для синтеза пиримидиновых оснований. 6. Участвует в обезвреживании аммиака. Глутамат
(глу, аминоглутарат):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная, в состав белков входят и глутамат и его амид (глн). 2. Глюкогенная (глу® a-кетоглутарат ®ЩУК…). 3. Входит в активный центр ферментов. 4. Является донором аминогруппы. 5. Необходим для синтеза пуриновых оснований. 6. Для синтеза трипептида глютатиона. 7. Участвует в обезвреживании аммиака. 8. При декарбоксилировании образуется g-аминомасляная кислота (оказывает тормозящее действие на ЦНС). 9. Как нейромедиатор улучшает функцию головного мозга (передача синапсов симпатической системы), содержится в сером и белом веществе головного мозга; в медицинской практике назначают при лечении заболеваний ЦНС, психических расстройствах, дистрофии мышц. 3. Диаминомонокарбоновые
Аргинин
(арг, a-амино-d-гуанидилвалерьяновая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная (особенно много в эмбриональных тканях и опухолевых клетках). 2. Основной источник образования NO, необходимого для регуляции апоптоза, деления и дифференцировки клеток. 3. Участвует в синтезе мочевины. 4. Необходим для синтеза: · аргининфосфата (используется при мышечном сокраще-нии), · креатинфосфата(из арг, гли и мет), необходимого для мышечного сокращения. Лизин
(лиз, a,e-диаминокапроновая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная (глу®a-кетоглутарат®ЩУК…). 3. Из лиз образуются нестандартные аминокислоты: · 5-гидроксилизин (для синтеза коллагена), · N-метиллизин (в миозине), · Десмозин (в эластине), 4. При декарбоксилировании образуется трупный яд кадаверин. 4. Диаминодикарбоновые
(цистин, лактионин) II
. Циклические
1. Гомоциклические:
Фенилаланин
(фен, a-амино-bфенил-пропионовая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная. 3. Кетогенная. 4. Для синтеза гормонов: · гормонов мозгового слоя надпочечников (адреналина и норадреналина), · гормонов щитовидной железы (тироксина). 5. Для синтеза меланина. Тирозин
(тир, a-амино-b-парагидроксифенил-пропионовая кислота):
(легко образуется из фен и выполняет те же функции). 2. Гетероциклические аминокислоты
Триптофан
(три, a-амино-b-индолил-пропионовая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Для синтеза витамина РР. 3. Для синтеза биогенных аминов: · серотонина (медиатор ЦНС), · триптамина (повышает АД, сужает сосуды). Гистидин
(гис, a-амино-b-имидозолил-пропионовая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная. 2. Глюкогенная (Гис ® глу ®…). 3. Входит в активный центр ферментов. 4. Для синтеза биогенного амина (при декарбоксилировании) – гистамина (понижает давление, расширяет кровеносные сосуды). 5. Для синтеза экстрактивных веществ скелетной мышцы – карно-зина и ансерина (специфические дипептиды скелетных мышц позвоночных, участвуют в сокращении, увеличивают амплитуду сокращения мышцы после утомления). 3. Гетероциклические иминокислоты
Пролин
(про, пирролидин-a-карбоновая кислота):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная (больше всего в коллагене). 2. Глюкогенная (Гис ® глу ®…)э 3. Дестабилизирует пространственную структуру белка, вызывая излом a-цепи). 1.3. Применение аминокислот в медицинской
и фармацевтической практике
1. В промышленности и медицине: 2. В качестве лекарственных препаратов: · в основном применяются мет, гис, глу и асп, а также арг, фен и цис (например, на основе ГАМК создан препарат гаммалон (аминолон), применяемый при нарушениях мозгового кровообращения после инсульта, при атеросклерозе мозговых сосудов, потере памяти), · асп – способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий К и аспартат Mg (его применяют для лечения аритмий и ишемической болезни сердца), · мет – назначают при отравлениях эндотоксинами, для защиты от экзотоксинов, обладает радиопротекторными свойствами, в геронтологии – в качестве профилактического средства, · гли – как ГАМК, является медиатором торможения ЦНС. Применяют для лечения хронического алкоголизма, производный глицина – бетаин – эффективный гепатопротектор, · вал – входит в состав комплексонов для выведения радио-нуклидов из организма. 3. В пищевой промышленности: · для улучшения вкуса мяса, консервирования – глу, · d-триптофан (слаще сахарозы), · в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности используют гли и цис, лиз – как стабилизатор витаминов, · сладкий на вкус гли применяют при производстве приправ и безалкогольных напитков. 1.4. Примерные варианты контрольной работы по теме «Аминокислоты, классификация, структура
и биологическая роль»
Вариант 1
1. Приведите примеры гетероциклических аминокислот, производных пропионовой кислоты. Напишите их формулу, укажите название, биологическую роль. 2. Какие из перечисленных аминокислот относятся к полярным незаряженным: лейцин, глутамин, фенилаланин, треонин, валин? Напишите их формулы. Вариант 2
1. Пролин и гидроксипролин (классификация, структура, биологическая роль). 2. Напишите формулы серосодержащих аминокислот, укажите их биологическую роль. Вариант 3
1. Напишите формулу аминокислоты, не имеющей стереоизомеров. К какому классу по классификации Ленинджера она относится? Укажите ее биологическую роль. 2. Пирролидин-α-карбоновая кислота. Напишите ее формулу, укажите тривиальное название, классификацию и биологическую роль. Вариант 4
1. Напишите формулу гомоциклических аминокислот. К каким классам по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль. 2. Лизин (структура, классификация, номенклатура и биологическая роль). Вариант 5
1. Напишите формулу незаменимых аминокислот с разветвленной углеродной цепочкой. К какому классу по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль. 2. Напишите формулу аминоуксусной кислоты и α-амино-β-фенилпропионовой кислоты. Укажите их тривиальное название, классификацию и биологическую роль. Вариант 6
1. Напишите формулу триптофана и серина. Укажите химическое название, классификацию и биологическую роль. 2. Напишите формулу α-амино-γ-метилтиомасляной кислоты и α-амино-изовалерьяновой кислоты. Укажите тривиальное название, биологическую роль, классификацию. Вариант 7
1. Какие из перечисленных аминокислот (лизин, валин, глутами-новая кислота, треонин) являются гидрофобными неполярными? Напишите их формулы, укажите биологическую роль. 2. Аргинин (структура, классификация, биологическая роль). Вариант 8
1. Из перечисленных ниже аминокислот укажите гидроксил-содержащие аминокислоты: валин, тирозин, аргинин, серин, аспарагин. Напишите, к какому классу (по всем трем классификациям) они относятся, укажите их биологическую роль. 2. α-амино-β-индолил-пропионовая кислота. Напишите ее формулу, тривиальное название, укажите биологическую роль. Вариант 9
1. Напишите формулу аминокислоты, способной образовывать дисульфидные мостики в структуре белков. Укажите ее название, классификацию, биологическую роль. 2. Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды. Структура, класси-фикация и биологическая роль. Вариант 10
1. Напишите формулу аминокислоты, не имеющей стереоизомеров. Укажите ее название, классификацию и биологическую роль. 2. Перечислите аминокислоты, которые относятся к классу неполярных, гидрофобных. Напишите формулы циклических, укажите их биологическую роль. Вариант 11
1. Какие аминокислоты участвуют в образовании глутатиона? Напишите его формулу и формулы этих аминокислот, укажите их биологическую роль, классификацию. 2. Гистидин (структура, биологическая роль и классификация). Вариант 12
1. Положительно заряженные аминокислоты, структура, классифи-кация и биологическая роль. 2. Аминокислота – донор метильной группы. Напишите ее формулу, укажите название и классификацию. Вариант 13
1. Отрицательно заряженные аминокислоты, структура, классифи-кация и биологическая роль. 2. Из чего образуются в организме гистамин, триптамин и серото-нин? Напишите формулы этих аминокислот и биогенных аминов. Вариант 14
1. Приведите примеры гетероциклических аминокислот, производ-ных пропионовой кислоты. Напишите их формулу, укажите тривиальное название, классификацию и биологическую роль. 2. Из каких аминокислот могут образовываться в организме трупные яды? Напишите формулы этих аминокислот и продуктов их декарбоксилирования. Вариант 15
1. Пролин и гидроксипролин, структура, классификация и биоло-гическая роль. 2. Напишите формулы аминокислот, участвующих в процессах обезвреживания аммиака в организме человека и животных, укажите, к какому классу по классификации Ленинджера они относятся, их биологическая роль. Вариант 16
1. Напишите формулу глутаминовой кислоты, валина и гистидина. К каким классам по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль. 2. Какая аминокислота применяется в медицинской практике для подавления возбуждения ЦНС? Почему? Напишите формулы ее и биогенного амина, образующегося в организме из этой аминокислоты. Вариант 17
1. Напишите формулы аминокислот, являющихся производными пропионовой кислоты и относящихся к классу полярных незаряженных. Укажите их название, биологическую роль. 2. Триптофан, структура, классификация и биологическая роль. Вариант 18
1. Какие из перечисленных аминокислот относятся к классу положительно заряженных: лейцин, аргинин, глицин, лизин, фенилаланин? Напишите их формулу и укажите биологическую роль. 2. Тирозин, структура, классификация и биологическая роль. Вариант 19
1. Перечислите незаменимые для человека аминокислоты. Напишите формулы циклических аминокислот из них, укажите их название, классификацию и биологическую роль. 2. Цистеин, структура, классификация и биологическая роль. Вариант 20
1. Серосодержащая незаменимая аминокислота. Структура, классификация и биологическая роль. 2. Гомоциклические аминокислоты, структура, классификация и биологическая роль. ТЕМА 2. Номенклатура отдельных ферментов
Задание:
2.1. Тривиальная номенклатура ферментов
Историческая справка.
Современная функциональная классификация и номенклатура ферментов предложены Международной комиссией по ферментам в 1961 г. Согласно этой классификации все ферменты подразделяются на 6 классов: 1. Оксидоредуктазы, 2. Трансферазы, 3. Гидролазы, 4. Лиазы, 5. Изомеразы, 6. Лигазы (синтетазы). Каждый класс содержит несколько подклассов – в первом классе 17 классов, во втором – 8, третьем – 11, четвертом – 7, пятом – 6 и шестом – 5 подклассов. Каждый фермент имеет 4-значный код, который обозначает: · первое число – номер класса, к которому относится данный фермент, · второе число обозначает подкласс, · третье число – номер подподкласса, · четвертое – порядковый номер фермента в подподклассе. Таким образом, КФ 2.7.1.1. означает, что фермент относится к классу 2 (трансфераза), подклассу 7 (перенос фосфата) и подподклассу 1 (акцептором фосфата является спиртовая группа). Последняя цифра фермента обозначает гексокиназу, или АТФ: D-гекзсозо-6-фосфотрансферазу, т.е. фермент, катализирующий перенос фосфата с АТФ на гидроксильную группу атома углерода в шестом положении глюкозы:
На примере нескольких ферментов, рассмотрим принципы формирования тривиального (или рабочего) названия ферментов. 1. Дегидрогеназы
–
относятся к классу оксидоредуктаз (КФ 1.1.1.), катализируют: · окислительно-восстановительные реакции, т.е. отнятия и присоединения (±) 2Н, · фермент катализирует как прямую, так и обратную реакции ( Название
состоит из 2 частей: 1) название субстрата, который является донором 2Н (из двух соединений выбирается то, от которого отнимается 2 атома водорода); 2) + «дегидрогеназа». Например,
окисление сукцината в фумарат:
сукцинат фумарат
Так как в этой реакции происходит дегидрирование сукцината, фермент называется с
укцинатд
егидрог
еназой, или сокращенно СДГ. 2. Гидратазы –
относятся к классу лиаз (КФ 4.2.1.), катализируют: · реакции гидратации и дегидратации (± Н2
О), · фермент катализирует как прямую, так и обратную реакции ( Название
состоит из 2 частей: 1) название субстрата, к которому присоединяется Н2
О (обычно содержит двойную связь, так как присоединение воды происходит по месту разрыва двойной связи), 2) + «гидратаза». Например,
гидратация фумарата:
фумарат малат Из двух соединений выбирают то, которое содержит двойную связь в углеродной цепочке (фумарат) + слово «гидратаза», следовательно, полное название фермента – фумаратгидратаза. 3. Киназы –
относятся к классу трансфераз (КФ 2.7.1), катализируют реакции фосфорилирования субстратов с затратами или образованием АТФ; все реакции, в которых участвуют киназы, практически необратимы. Название
состоит из 2 частей: 1) название субстрата, который фосфорилируется, 2) + «киназа». Необходимо помнить,
что глюкозу фосфорилируют
2 фермента – гексокиназа и глюкокиназа, и всегда по 6-му атому углерода,
а фруктозу и галактозу
– по 1-му,
ферменты соответственно называются фруктокиназа и галактокиназа. Гексокиназа при очень больших концентрациях фруктозы и галактозы (при патологии) может фосфорилировать эти гексозы (в норме этого не происходит), в этом случае присоединение фосфатной группы осуществляется по 6-му атому углерода. Примеры:
1. Фосфорилирование глюкозы:
глюкоза глюкозо-6-фосфат 2. Фосфорилирование галактозы галактокиназой:
3. Фосфорилирование фруктозы фруктокиназой:
4. Изомеразы
– относятся к 5-му классу, катализируют реакции взаимопревращения различных изомеров. Рассмотрим номенклатуру некоторых подклассов изомераз – мутаз, изомераз и эпимераз. Следует помнить, что все реакции, катализируемые изомеразами, обратимы. 4.1. Мутазы
– катализируют реакции внутримолекулярного переноса заместителей (например, фосфатной группы от 6-го к 1-му атому углерода в молекуле глюкозы). Название
состоит из 3 частей: 1) название транспортируемой группы (фосфо-), 2) название субстрата (глюко-), 3) + «мутаза». Пример
– взаимопревращение глюкозо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат:
Так как в этой реакции происходит перенос фосфатной группы от 6-го к 1-му атому углерода в глюкозе, полное название фермента будет фосфоглюкомутаза.
4.2. Изомеразы
– катализируют реакции взаимопревращения альдоз
и кетоз:
Название
также состоит из 3 частей: 1) общее название двух изомеров (по количеству атомов углерода в моносахариде – гексозо-, пентозо-, тетрозо- и триозо-), 2) название заместителя, если он имеется, 3) + «изомераза». Например
, взаимопревращение диоксиацетонфосфата и глицераль-дегид-3-фосфата:
диоксиацетонфосфат глицеральдегид-3-фосфат Необходимо помнить,
что глюкоза и фруктоза и их производные в клетке находятся в циклической форме, и их взаимопревращение также катализируют изомеразы. Например, превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат:
глюкозо-6-фосфат фруктозо-6-фосфат 4.3. Эпимеразы
– катализируют взаимопревращение эпимеров (изомеров, которые отличаются между собой расположением заместителей у одного и того же атома углерода). Название
состоит из 3 частей: 1) общее название двух изомеров (обычно по количеству атомов углерода в моносахариде – гексозо-, пентозо-, тетрозо- и триозо-), 2) название заместителя, если он имеется, 3) + «эпимераза» с цифрой, обозначающей порядковый номер атома углерода (например, эпимераза-3). Например,
взаимопревращение рибулозо-5-фосфата и ксилулозо-5-фосфата:
рибулозо-5-фосфат ксилулозо-5-фосфат Эти 2 соединения отличаются между собой расположением заместителей у 3-го атома углерода, следовательно, полное название фермента, катализирующего эту реакцию, пентозо-5-фосфат-эпимераза-3. 5. Реакции декарбоксилирования и карбоксилирования.
5.1. Карбоксилазы
– катализируют реакции удлинения углеродной цепочки, т.е. присоединения СО2
. Название
состоит из 2 частей: 1. Название субстрата, к которому присоединяется СО2
, 2. + «карбоксилаза». Например,
превращение пирувата в оксалоацетат:
Катализирует эту реакцию пируваткарбоксилаза. 5.2. Реакции декарбоксилирования
– реакции уменьшения углеродной цепочки. Декарбоксилирование осуществляется легче, если в α-положении имеется оксогруппа. Реакцию могут осуществлять несколько ферментов: Механизм действия этих ферментов различен, поэтому разными будут и конечные продукты реакции. 5.2.1. Декарбоксилазы –
обеспечивают уменьшение углеродной цепочки, в результате из кислоты образуется альдегид
(с уменьшен-ной на 1 атом углерода цепочкой). Название состоит из 2 частей:
1. Название субстрата, подвергающегося декарбоксилированию, 2. + «декарбоксилаза». Например,
декарбоксилирование пирувата при спиртовом брожении:
пируват уксусный альдегид 5.2.2. Дегидрогеназы
(см. название дегидрогеназ):
Эту реакцию катализирует изоцитратдегидрогеназа – она одновременно декарбоксилирует и дегидрирует изоцитрат. 5.2.3. Мультиэнзимные комплексы
– катализируют последовательно 5 реакций, в результате которых происходит: Например,
окислительное декарбоксилирование пирувата. При окислительном декарбоксилировании пирувата образуется не альдегид, а кислота, причем в активной форме:
пируват ацетил-КоА Аналогично действует α-к
етог
лутаратд
егидрогеназный к
омплекс, или α -КГДК, только субстратом для этого комплекса будет α-к
етог
лутарат, а конечным продуктом сукцинил-КоА. 2.2. Варианты контрольной работы по теме
«Номенклатура отдельных ферментов»
Вариант 1
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2. Напишите формулу продукта реакции: а) б) Вариант 2
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а) б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 3
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а) б) в) 2. Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 4
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 5
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 6
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) глутамат γ-аминомасляная кислота б) Вариант 7
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 8
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 9
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
глутамат γ-аминомасляная кислота б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 10
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а)
б) Вариант 11
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б) Вариант 12
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 13
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б) Вариант 14
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 15
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б) Вариант 16
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 17
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а) б)
Вариант 18
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в)
2) Напишите формулу продукта реакции: а)
б)
Вариант 19
1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции: а)
б)
в) 2) Напишите формулу продукта реакции: а) б) тема 3. Строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот
Задание:
Основные вопросы темы:
11. Применение пуриновых и пиримидиновых производных в медицине и фармации. 3.1. Состав и строение нуклеиновых кислот
Определение.
Нуклеиновые кислоты (НК) – высокомолекулярные линейные гетерополимеры, мономерами которых являются мононуклеотиды, соединенные между собой 3',5'-фосфодиэфирной связью. Нуклеотид состоит из: · азотистого основания (пуринового или пиримидинового), · углеводного компонента (пентозы – рибозы или дезоксирибозы), · остатка фосфорной кислоты (от 1 до 3). В зависимости от типа пентозы НК подразделяются на ДНК или РНК. Название кислот «нуклеиновые»: от слова «nucleus» – ядро. НК находятся в цитозоле, ядре и митохондриях у эукариотов и в хлоро-пластах в растительных клетках. 3.1.1. Химический состав НК и нуклеотидов
1.1.1. Общая характеристика азотистых оснований:
- по строению
подразделяются на пуриновые
и пиримидиновые
; - по распространению и степени встречаемости –
мажорные
(основные, преобладающие) и минорные
(редко встречающиеся). Из пуриновых преобладают аденин (А) и гуанин (Г), из пиримидиновых – цитозин (Ц) и урацил (У) в РНК и цитозин (Ц) и тимин (Т) – в ДНК. Для всех азотистых оснований характерна лактим-лактамная таутомерия. А) Мажорные пуриновые основания:
аденин гуанин (лактимная форма) гуанин (лактамная форма) Б) Мажорные пиримидиновые:
урацил (лактим-лактамные формы) цитозин (лактим-лактамные формы)
тимин (лактим-лактамные формы) В) Минорные азотистые основания.
Как правило, они по строению являются производными мажорных или могут быть нетипичными для данной кислоты. Например, в РНК обычно нет тимина, он входит в состав ДНК, но в одной из петель тРНК обнаруживают тимин. Минорные азотистые основания могут быть продуктами реакций: - в циклическую структуру пурина или пиримидина (например, 7-метилгуанин), - его заместителей (чаще по атомам водорода аминогруппы), - реже по гидроксильным группам углеводного компонента. Биологическая роль минорных азотистых оснований:
1.1.2. Углеводные компоненты НК:
b-D-рибоза в РНК b-D-дезоксирибоза в ДНК Нумерация атомов в углеводе обозначается цифрой со штрихом (например, третий атом углерода 3'). Соединяется углеводный компонент с пуриновыми азотистыми основаниями 9,1'-N-гликозидной связью, с пиримидиновыми – 1,1'-N-гликозидной связью. 1.1.3. Остаток фосфорной кислоты
(1, 2 или 3) может находиться у 3'-, 5'-атома пентозы, реже у 2'-го. 3.1.2. Нуклеозиды
Соединения азотистого основания с углеводным компонентом называются нуклеозидами. Название
нуклеозида –
по названию азотистого основания с окончанием «зин» у пуринов и «дин» – у пиримидинов. Например, гуанозин
, аденозин
, но тимидин
, уридин
, цитидин
. 3. Номенклатура, строение и биологическая роль нуклеотидов
Название –
нуклеотид имеет несколько названий: · по названию нуклеозида
(название нуклеозида +
моно-, ди- или трифосфат – в зависимости от количества остатков фосфорной кислоты), Например:
Аденозин
монофосфат, Цитидин
монофосфат, адениловая кислота, АМФ цитидиловая кислота, ЦМФ Строение.
Последовательность соединения: азотистое основание – пентоза – фосфат. Пример:
Аденозинмонофосфат, АМФ Аденозиндифосфат, АДФ Аденозинтрифосфат, АТФ Понятие о циклических нуклеотидах.
Их может быть 2 вида: 3',5'- и 2',3'-циклический нуклеотид. Первый, как правило, записывается без цифр – например, цАМФ:
3',5'-ц АМФ (или цАМФ) Биологическая роль нуклеотидов:
а) для активирования глюкозы – необходим УТФ, получается УДФ-глюкоза; б) для холина и других азотистых соединений, а также глицеролсодержащих соединений – ЦТФ, получается ЦДФ-холин и др.; в) для аминокислот – АТФ, получается аминоацил-аденилат. 3.1.4. Структурная организация нуклеиновых кислот
Первичная структура
– определенная последовательность нуклео-тидов в цепи. Образована фосфодиэфирными связями. Начало цепи – 5'-конец (на его конце фосфатный остаток), конец, завершение цепи, обозначается как 3'(ОН)-конец. Как правило, в образовании самой цепи азотистые основания не участвуют, но водородные связи между комплементарными азотистыми основаниями играют важную роль в формировании вторичной структуры НК: · между аденином и урацилом в РНК или аденином и тимином в ДНК образуются 2 водородные связи, · между гуанином и цитозином – 3. Для НК характерна линейная, а не разветвленная структура. Кроме первичной и вторичной структуры для большинства НК характерна третичная структура – например, ДНК, тРНК и рРНК. 3.1.5. РНК (рибонуклеиновые кислоты)
РНК содержится в цитоплазме (90%) и ядре. По структуре и функции РНК делятся на 4 вида: 1) тРНК (транспортные), 2) рРНК (рибосомные), 3) мРНК (матричные), 4) яРНК (ядерные). 3.1.5.1. Матричные РНК
На их долю приходится не более 5% всей РНК клетки. Синтезируется в ядре. Этот процесс называется транскрипцией. Представляет собой копию гена одной из цепей ДНК. Во время биосинтеза белка (этот процесс называется трансляцией) проникает в цитоплазму и связывается с рибосомой, где и происходит биосинтез белка. В мРНК содержится информация о первичной структуре белка (последователь-ности аминокислот в цепочке), т.е. последовательность нуклеотидов в мРНК полностью соответствует последовательности аминокислотных остатков в белке. 3 нуклеотида, кодирующие 1 аминокислоту, называются кодоном.
3.1.5.1.1 Свойства генетического кода
Совокупность кодонов составляет генетический код. Всего в коде 64 кодона, 61 – смысловые (им соответствует определенная амино-кислота), 3 – нонсенс-кодоны. Им не соответствует какая-либо аминокислота. Эти кодоны называются терминирующими, так как подают сигнал о завершении синтеза белка. 6 свойств генетического кода:
1) триплетность
(каждая аминокислота в белке кодируется последовательностью из 3 нуклеотидов), 2) универсальность
(един для всех типов клеток – бактериаль-ных, животных и растительных), 3) однозначность
– 1 кодону соответствует только 1 аминокис-лота, 4) вырожденность
1 аминокислота может кодироваться несколькими кодонами; только 2 аминокислоты – метионин и триптофан имеют по 1 кодону, остальные – по 2 и более), 5) непрерывность
(генетическая информация считывается по 3 кодона в направлении 5'®3' без перерывов), 6) колинеарность
(соответствие последовательности нуклео-тидов в мРНК последовательности аминокислотных остатков в белке). Первичная структура мРНК
Полинуклеотидная цепь, в которой выделяют 3 главные области: 1) претранслируемая, 2) транслируемая, 3) посттранслируемая. Претранслируемая область содержит 2 участка: а) КЭП-участок – выполняет защитную функцию (обеспе-чивает сохранение генетической информации); б) АГ-область – место прикрепления к рибосоме во время биосинтеза белка. Транслируемая область содержит генетическую информацию о структуре одного или нескольких белков. Посттранслируемая область представлена последовательностью нуклеотидов, содержащих аденин (от 50 до 250 нуклеотидов), поэтому называется поли-А-областью. Эта часть мРНК выполняет 2 функции: а) защитную, б) служит «проездным билетом» во время биосинтеза белка, так как после однократного использования от мРНК отщепляется несколько нуклеотидов из поли-А-области. Ее длина определяет кратность использования мРНК в биосинтезе белка. Если мРНК используется только 1 раз, то она не имеет поли-А-области., а ее 3'-конец завершается 1 или несколькими шпильками. Эти шпильки называются фрагментами нестабильности. Матричная РНК, как правило, не имеет вторичной и третичной структуры (по крайней мере, об этом ничего не известно). 3.1.5.2.Транспортные РНК
Составляют 12-15% от всей РНК в клетке. Количество нуклеотидов в цепи – 75-90. Первичная структура
– полинуклеотидная цепь. Вторичная структура
– для ее обозначения используют модель Р. Холли, которая называется «листом клевера», имеет 4 петли и 4 плеча: Акцепторный участок – место прикрепления аминокислоты, имеет у всех тРНК одну последовательность ЦЦА
Обозначения:
I – акцепторное плечо, 7 пар нуклеотидов II – дигидроуридиловое плечо (3-4 пары нуклеотидов) и дигидроуридиловая петля (D-петля), III – псевдоуридиловое плечо (5 пар нуклеотидов) и псевдоуридиловая петля (Tψ-петля), IV– антикодоновое плечо (5 пар нуклеотидов), V – антикодоновая петля, VI – дополнительная петля. Функции петель:
Третичная структура
– у прокариотов в виде веретена (D-плечо и TY-плечо сворачиваются вокруг и образуют веретено), у эукариотов в виде перевернутой буквы L. Биологическая роль тРНК:
1) транспортная (доставляет аминокислоту к месту синтеза белка, к рибосоме), 2) адапторная (распознает кодон мРНК), переводит шифр нуклеотидной последовательности в мРНК в последователь-ность аминокислот в белке. 3.1.5.3. Рибосомные РНК, рибосомы
На их долю приходится до 80% от всей РНК клетки. Образуют «скелет», или остов рибосом. Рибосомы – нуклеопротеиновые комплексы, состоящие из большого количества рРНК и белков. Это «фабрики» по биосинтезу белка в клетке. Первичная структура
рРНК– полинуклеотидная цепь. По молекулярной массе и количеству нуклеотидов в цепи различают 3 вида рРНК: Для характеристики различных рРНК и рибосом принято использовать не молекулярную массу и количество нуклеотидов, а коэффициент седиментации
(это скорость оседания в ультрацентрифуге). Коэффициент седиментации выражается в сведбергах (S), 1 S = 10-13
секунд. Например, одна из высокомолекулярных будет иметь коэффициент седиментации 23 S, средне- и низкомолекулярные соответственно 16 и 5 S. Вторичная структура рРНК
– частичная спирализация за счет водо-родных связей между комплементарными азотистыми основаниями, образование шпилек и петель. Третичная структура
рРНК – более компактная упаковка и наложе-ние шпилек в виде V- или U-образной формы. Рибосомы
состоят из 2 субъединиц – малой и большой. У прокариотов малая субъединица будет иметь коэффициент седиментации 30 S, большая – 50 S, а вся рибосома – 70 S; у эукарио-тов соответственно 40, 60 и 80 S. 3.1.6. Состав, строение и биологическая роль ДНК
У вирусов, а также в митохондриях 1-цепочечная ДНК, в остальных клетках – 2-цепочечная, у прокариотов – 2-цепочечная кольцевая. Состав ДНК
– соблюдается строгое соотношение азотистых оснований в 2 цепях ДНК, которые определяются Правилами Чаргафа. Правила Чаргафа:
У микроорганизмов преобладает ГЦ-тип, АТ-тип характерен для позвоночных, беспозвоночных и растительных клеток. Первичная структура –
2 полинуклеотидные, антипараллельные цепочки (см. первичную структуру НК). Вторичная структура
– представлена 2-цепочечной спиралью, внутри которой комплементарные азотистые основания уложены в виде «стопок монет». Вторичная структура удерживается за счет связей 2 типов: Вторичная структура
характеризуется: Известно 6 конформаций вторичной структуры, которые обозначаются заглавными буквами латинского алфавита: A, B, C, D, E и Z. А, В и Z конформации типичны для клеток, остальные – для бесклеточных систем (например, в пробирке). Эти конформации отличаются основными параметрами, возможен взаимный переход. Состояние конформации во многом зависит: Например, В-
конфомацию ДНК принимает во время деления клетки и удвоения ДНК, А-конформацию – во время транскрипции. Z-структура является левозакрученной, остальные – правозакрученные. Z-струк-тура может встречаться и в клетке на участках ДНК, где повторяются динуклеотидные последовательности Г-Ц. Впервые вторичная структура математически была рассчитана и смоделирована Уотсоном и Криком (1953 г.), за что они получили Нобелевскую премию, как оказалось впоследствии, представленная ими модель соответствует В-конформации
. Основные ее параметры: При формировании вторичной структуры формируется 2 вида бороздок – большая и малая (соответственно шириной 2,2 и 1,2 нм). Большие бороздки играют важную роль в функционировании ДНК, так как к ним присоединяются регуляторные белки, имеющие в качестве домена «цинковые пальцы». Третичная структура
– у прокариотов суперспираль, у эукариотов, и человека в том числе, имеет несколько уровней укладки: Нуклеосомный.
Нуклеосома (открыта в 1974 г.) представляет собой частицу дисководной формы, диаметр 11 нм, которая состоит из гистонового октамера, вокруг которого двухцепочечная ДНК делает 2 неполных витка (1,75 витка). Гистоны – низкомолекулярные белки, содержат по 105-135 амино-кислотных остатков, в гистоне Н1 – 220 аминокислотных остатков, до 30% приходится на долю лиз и арг. Гистоновый октамер называют кором. Он состоит из центрального тетрамера Н32
-Н42
и двух димеров Н2А-Н2В. Эти 2 димера стабилизируют структуру и прочно связывают 2 полувитка ДНК. Расстояние между нуклеосомами называется линкером, в котором может содержаться до 80 нукклеотидов. Гистон Н1 препятствует раскручиванию ДНК вокруг кора и обеспечивает уменьшение расстояния между нуклеосомами, т. е. участвует в формировании фибриллллы (2-го уровня укладки третичной структуры). При скручивании фибриллы формируется хроматиновое волокно
(3-й уровень), при этом в одном витке обычно содержится 6-г нуклеосом, диаметр такой структуры увеличивается до 30 нм. В интерфазных хромосомах хроматиновые волокна организованы в домены, или петли
, состоящие из 35-150 тыс пар оснований и заякоренные на внутриядерном матриксе. В формировании петель принимают участие ДНК-связывающие белки. Супердоменный
уровень образуют до 100 петель, в этих участках хромосомы в электронном микроскопе хорошо заметны конденсированные плотно упакованные участки ДНК. Благодаря такой укладке ДНК компактно уложена. Ее длина сокращается в 10 000 раз. В результате упаковки ДНК связывается с гистонами и другими белками, образуя нуклеопротеиновый комплекс в виде хроматина. Биологическая роль ДНК:
В состав хроматина входят ДНК (30% от всей массы хроматина), РНК (10%) и белки (гистоновые и негистоновые) 3.2.
Контрольная работа по теме
«Строение и биологическая роль Нуклеотидов
и Нуклеиновых кислот»
Вариант 1
1. Напишите формулу мажорного пиримидинового основания, которое входит в состав ДНК и не входит в РНК. 2. Напишите формулу гуанозина. 3. Напишите формулу цАМФ, участвующей в активировании фермен-тов и проведении гормонального сигнала. 4. Свойства генетического кода. 5. Аминокислота изолейцин кодируется кодоном ЦУА. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле ее тРНК. Вариант 2
1. Напишите формулу мажорного пиримидинового основания, которое входит в состав РНК и не входит в ДНК. 2. Напишите формулу тимидина. 3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активи-рования аминокислот. 4. Правила Чаргафа. 5. Аминокислота изолейцин кодируется кодоном АУЦ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле ее тРНК. Вариант 3
1. Напишите формулу минорного пиримидинового азотистого основа-ния, которое входит в состав псевдоуридиловой петли тРНК. 2. Напишите формулу аденозина. 3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активи-рования глюкозы и других углеводов. 4. Биологическая роль нуклеотидов. 5. Аминокислота метионин кодируется кодоном АУГ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле ее тРНК. Вариант 4
1. Напишите формулу минорного пуринового основания, которое входит в состав КЭП-участка мРНК. 2. Напишите формулу уридина. 3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования глицеролсодержащих соединений и других липидов. 4. Строение и биологическая роль ДНК. 5. Аминокислота валин кодируется кодоном ГУЦ. Напишите последо-вательность нуклеотидов в антикодоновой петле ее тРНК. Вариант 5
1. Какое пиримидиновое азотистое основание входит в состав любой нуклеиновой кислоты (ДНК и РНК)? 2. Напишите формулу дезоксирибозилтимидина. 3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активи-рования холина и других азотсодержащих соединений. 4. Строение и биологическая роль мРНК. 5. Аминокислота аланин кодируется кодоном ГЦА. Напишите после-довательность нуклеотидов в антикодоновой петле ее тРНК. Вариант 6
1. Приведите примеры мажорных пуриновых оснований. Напишите их формулы. 2. Напишите формулу цитидина. 3. Напишите формулу нуклеотида, являющегося самой распростра-ненной формой запасания энергии в клетке. 4. Строение и биологическая роль рРНК и рибосом. 5. Аминокислота аспартат кодируется кодоном ГАУ. Напишите после-довательность нуклеотидов в антикодоновой петле ее тРНК. Вариант 7
1. Приведите примеры мажорных пиримидиновых оснований. Напи-шите их формулы. 2. Напишите формулу дезоксирибозиладенозина. 3. Напишите формулу нуклеотида, участвующего в гормональной регуляции транспорта ионов через мембрану (цГМФ). 4. Строение и биологическая роль тРНК. 5. Аминокислота серин кодируется кодоном АГЦ. Напишите после-довательность нуклеотидов в антикодоновой петле ее тРНК. ТЕМА 4. ГОРМОНЫ
Перечень тем ов:
Вариант 1
1. Что называется гормонами, гормоноподобными соединениями? Приведите примеры. Свойства гормонов. 2. Гормоны гипофиза. Метаболизм, механизм действия. Вариант 2
1. Классификация гормонов. 2. Гипоталамус, его роль в регуляции обмена веществ и физиологических функций. Вариант 3
1. Механизм действия гормонов. 2. Строение, синтез и биологическая роль вазопрессина и окситоцина. Вариант 4
1. Что называется гормонами, гормоноподобными соединениями? Приведите примеры. Свойства гормонов. 2. Паратгормоны: строение, биологическая роль, нарушения. Вариант 5
1. Классификация гормонов. 2. Гормоны щитовидной железы: строение, биосинтез, механизм действия, нарушение функции. Вариант 6
1. Механизм действия гормонов. 2. Инсулин: биосинтез, строение, механизм действия, нарушения . Вариант 7
1. Что называется гормонами, гормоноподобными соединениями? Приведите примеры. Свойства гормонов. 2. Контринсулярные гормоны: строение, биосинтез, механизм действия и биологическая роль. Вариант 8
1. Классификация гормонов. 2. Гормоны мозгового слоя надпочечников: химическое строение, биосинтез, механизм действия и биологическая роль. Вариант 9
1. Механизм действия гормонов. 2. Химическое строение, биосинтез и биологическая роль кортикостероидов. Нарушения. Вариант 10
1. Классификация гормонов. 2. Половые гормоны: строение, метаболизм, механизм действия. Вариант 11
1. Что называется гормонами, гормоноподобными соединениями? Приведите примеры. Свойства гормонов. 2. Эйкозаноиды (простагландина, лейкотриены и тромбоксаны). Вариант 12
1. Механизм действия гормонов. 2. Регуляция водно-солевого обмена. Вариант 13
1. Классификация гормонов. 2. Регуляция фосфорно-кальциевого обмена. Вариант 14
1. Что называется гормонами, гормоноподобными соединениями? Приведите примеры. Свойства гормонов. 2. Регуляция основных энергоносителей в абсортивный и постабсортивный период. Вариант 15
1. Механизм действия гормонов. 2. Регуляция углеводного обмена. Нарушения и причины их возникновения. ТЕМА 5. ВИТАМИНЫ
5.1. Строение и биологическая роль жирорастворимых витаминов
Витамин А
(ретинол, антиксерофтальмический) История.
Открыт в 1916 г. Н. Друмондом. К этой группе относятся 3 витамина: А1
, его стериоизомер и А2
. Состав
: 1) кольцо b-ионона, 2) 2 остатка изопрена, 3) СН2
ОН-группа. Строение:
витамин А1
(ретинол) Метаболизм:
· Поступает в организм в свободном виде (с продуктами животного происхождения) и в виде провитаминов – кароти-ноидов. Известно около 80 каротиноидов (с продуктами растительного происхождения), из них для питания животных и человека имеют значение только a-, b- и g-каротины и криптоксантин (в кукурузе). · Каротины поступают в организм в комплексе с белками и поэтому хуже усваиваются, чем сам витамин. · В крови витамин транспортируется в связанном со специфи-ческими ретинол-связывающими белками. · Депонируется в печени. · В тканях всасывается с помощью липооксигеназ, эта же система ферментов обеспечивает превращение каротинов в витамин. Биологическая роль:
Признаки а- и гиповитаминозов:
Источники:
Суточная доза:
1-1,5 мг. Назначение:
Препарат вводится
per
os
в капсулах.
Витамин
D
(кальциферол, антирахитический) История.
Еще в XVII веке стало известно о детском заболевании - рахите, которое излечивалось некоторыми продуктами (рыбьим жиром). В 1924 г. было доказано, что под действием УФ активизируется синтез антирахитических факторов стероидной структуры. Впервые в 1932 г. А. Виндаус из дрожжей выделил эргокальциферол (витамин D2
), через 4 года – из рыбьего жира был выделен холекальциферол (витамин D3
). Строение:
Известно более 10 стероидов, обладающих витаминной активностью, но более активен D3
(в 20-30 раз, чем D2
)
эргокальциферол (витамин D2
) холекальциферол (D3
) Метаболизм:
Биологическая роль:
Признаки а- и гиповитаминозов:
При гипервитаминозе
происходит отложение кальция в органах, где он обычно не депонируется. Источники:
Суточная доза:
20-25 мкг для детей и в 2-3 меньше для взрослых. Назначение:
per
os
или парентерально
для профилактики рахита, спазмофилии, гипокальциемии, остеомаляции, остеодистрофии и остеопороза. ! В дозах, превышающих 15-20 мкг/день (для взрослых), оказывает токсическое действие на почки и ССС.
Витамин Е
(токоферол, антистерильный) Состав
. 8 соединений обладают биологической активностью витамина Е. Наиболее распространены a-, b- и g-токоферолы. В состав a-токоферола входят: 1) хромановое ядро, 2) остаток фитола. Строение:
Метаболизм:
· Всасыванию в ЖКТ предшествует растворение в липидах и эмульгирование при помощи желчных кислот. · Транспорт в крови в составе хиломикронов (ХМ). · Основная часть встраивается в мембраны клеток жировой ткани (адипоциты) и печени (гепатоциты). · Избыток выводится через ЖКТ (с калом), а его конъюгаты с глюкуроновой кислотой –
через почки с мочой. Биологическая роль:
Признаки а- и гиповитаминозов:
Источники:
продукты растительного происхождения (особенно много в растительном масле, пшенице, моркови), из продуктов животного происхождения богаты витамином Е яичный желток и молоко. Суточная доза:
13-20 мг. Назначение.
Используются как природные, так и синтетически полученные формы (в капсулах). Назначают: Витамин К
(производные нафтохинона, антигеморрагический) История.
Впервые был выделен из люцерны витамин К1
(в лаборатории П. Каррера в 1939 г.), позднее – из рыбной муки витамин К2
. Строение.
Оба эти соединения являются производными 2-метил-1,4-нафтохинона. Общая формула К1
и К2
:
витамин К1
(филлохинон)
витамин К2
(менахинон) Количество изопреновых остатков у менахинонов может варьировать (n=4, 6, 7), но наибольшей активностью обладает менахинон-4 (МК-4, n=4). У синтетически полученных препаратов отсутствует боковая цепочка (R ): витамин К3
витамин К4
витамин К5
витамин К6
Метаболизм:
Биологическая роль:
- протромбина (II), - проконвертина (VII),
|